Adaptasi Inang Pseudopeptida dalam Pengenalan Peptida Diungkapkan oleh Spektrometri Massa Mobilitas Ion

Kompleksasi glutamat-tirosin-glutamat tripeptida (EYE) dengan serangkaian kandang pseudopeptida telah diselidiki secara menyeluruh menggunakan teknik analisis yang berbeda. Stoikiometri dan afinitas host supramolekul : kompleks tamu baik dalam larutan berair dan dalam fase gas diperoleh dari kombinasi yang sesuai dari metode Spektroskopi Fluoresensi, NMR, dan Spektrometri Massa (MS). Kandang yang mengandung gugus dasar (Lysine, Ornitine, dan Histidine) menampilkan pengikatan MATA yang paling ketat dalam media berair mengikuti urutan CyHis > CyLys > CyOrn, sehingga menunjukkan bahwa enkapsulasi rantai samping Tyr juga dimodulasi oleh identitas rantai samping sangkar dan kemampuannya untuk terlibat dalam interaksi kutub dengan peptida MATA. Demikian pula, afinitas pengikatan yang diperkirakan dengan metode MS dengan jelas menunjuk ke arah afinitas yang berkurang untuk sangkar Cy dengan gugus liontin asam dan afinitas yang lebih tinggi dari sangkar CyHis atas CyLys dan CyOrn. Ion Mobility Spectrometry (IMS)-MS, dibantu oleh pemodelan molekul, telah digunakan untuk mengungkap karakteristik struktural dan konformasi dari host pseudopeptida dan aduk supramolekul mereka dengan peptida MATA. Kandang menampilkan peningkatan penampang tabrakan pada inklusi MATA yang terkait dengan perluasan kantong pengikat rongga kandang, sehingga merupakan contoh unik adaptasi host pseudopeptida konformasi untuk mengakomodasi masuknya tamu.